Hoofd-
Vitaminen

Aminozuren

Aminozuren of aminocarbonzuren zijn organische verbindingen waarvan de moleculen amine- en carboxylgroepen bevatten.

algemene karakteristieken

Aminozuren zijn meestal kristallijne stoffen met een zoete smaak, die kunnen worden verkregen tijdens hydrolyse van eiwitten of als gevolg van bepaalde chemische reacties. Deze vaste in water oplosbare stoffen-kristallen kenmerken zich door een zeer hoog smeltpunt - circa 200-300 graden Celsius. De belangrijkste chemische elementen van aminozuren zijn koolstof, stikstof, waterstof, zuurstof.

Hoewel de naam "zuur" in de naam van deze stoffen voorkomt, lijken hun eigenschappen eerder op zouten, hoewel moleculen tegelijkertijd zuur en basisch kunnen zijn volgens de specifieke structuur van de moleculen. Dus - het is even effectief om te werken met zuren en logen.

De meeste aminozuren zijn er in twee vormen: L-isomeren en D-isomeren.

De eerste worden gekenmerkt door optische activiteit en komen voor in de natuur. Aminozuren van deze vorm zijn belangrijk voor de gezondheid van het lichaam. D-stoffen komen voor in bacteriën, spelen de rol van neurotransmitters in de organismen van sommige zoogdieren..

In de natuur zijn er 500 zogenaamde standaard proteïnogene aminozuren. 20 van hen vormen eigenlijk de polypeptideketen die de genetische code bevat. De afgelopen jaren heeft de wetenschap gesproken over de noodzaak om de "familie" van aminozuren uit te breiden, en sommige onderzoekers vullen deze lijst aan met nog 2 andere stoffen - selenocysteïne en pyrrolysine.

Aminozuren in het menselijk lichaam

20 procent van het menselijk lichaam bestaat uit eiwitten die bij bijna alle biochemische processen betrokken zijn, en aminozuren zijn daarvoor het 'bouwmateriaal'. De meeste cellen en weefsels van het menselijk lichaam zijn samengesteld uit aminozuren, die een sleutelrol spelen bij het transport en de opslag van voedingsstoffen..

Het is interessant dat in de natuur alleen planten en sommige micro-organismen alle soorten aminozuren kunnen synthetiseren. Maar mensen (en dieren) kunnen enkele essentiële aminozuren alleen uit voedsel halen. Op basis van het vermogen om te synthetiseren, zijn deze nuttige stoffen verdeeld in 2 groepen:

  • onvervangbaar (het lichaam ontvangt alleen van voedsel);
  • uitwisselbaar (geproduceerd in het menselijk lichaam).

Essentiële aminozuren zijn: arginine, valine, histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, threonine, tryptofaan, fenylalanine.

Essentiële aminozuren: Alanine, Asparagine, Aspartaat, Glycine, Glutamine, Glutamaat, Proline, Serine, Tyrosine, Cysteïne.

En ondanks het feit dat het lichaam arginine en histidine kan synthetiseren, zijn deze aminozuren ook onmisbaar, omdat het vaak nodig is om hun reserves aan te vullen met voedsel. Hetzelfde kan worden gezegd over tyrosine, dat kan gaan van de groep van uitwisselbare tot de lijst van onvervangbare als het lichaam een ​​gebrek aan fenylalanine voelt.

Populaire classificaties

In de wetenschappelijke wereld worden verschillende parameters gebruikt om aminozuren te systematiseren. Er worden verschillende classificaties gebruikt voor deze stoffen. Maak, zoals reeds opgemerkt, onderscheid tussen verwisselbare en essentiële aminozuren. Ondertussen weerspiegelt deze classificatie niet de objectieve mate van belangrijkheid van elk van deze stoffen, aangezien alle aminozuren belangrijk zijn voor het menselijk lichaam.

Andere meest populaire classificaties

Gezien de radicalen zijn aminozuren onderverdeeld in:

  • niet-polair (alanine, valine, isoleucine, leucine, methionine, proline, tryptofaan, fenylalanine);
  • polair ongeladen (asparagine, glutamine, serine, tyrosine, threonine, cysteïne);
  • polair met een negatieve lading (aspartaat, glutamaat);
  • polair met een positieve lading (arginine, lysine, histidine).

Gezien de functionaliteit van de groep:

  • aromatisch (histidine, tyrosine, tryptofaan, fenylalanine);
  • heterocyclisch (histidine, proline, tryptofaan);
  • alifatisch (creëer op zijn beurt meerdere subgroepen);
  • iminozuur (proline).

Gezien biosynthetische aminozuurfamilies:

  • pentosis familie;
  • pyruvate familie;
  • aspartaat familie;
  • serine familie;
  • glutamaat familie;
  • shikimata familie.

Volgens een andere classificatie worden 5 soorten aminozuren onderscheiden:

  • zwavelhoudend (cysteïne, methionine);
  • neutraal (asparagine, serine, threonine, glutamine);
  • zuur (glutaminezuur, asparaginezuur) en basisch (arginine, lysine);
  • alifatisch (leucine, isoleucine, glycine, valine, alanine);
  • aromatisch (fenylalanine, tryptofaan, tyrosine).

Daarnaast zijn er stoffen waarvan de biologische eigenschappen sterk lijken op aminozuren, hoewel ze dat in feite niet zijn. Een levendig voorbeeld is taurine, een aminozuur dat niet helemaal waar is.

Aminozuren voor bodybuilders

Bodybuilders hebben ook hun eigen aminozuurclassificatie. In sportvoeding worden 2 soorten voedingsstoffen gebruikt: vrije aminozuren en hydrolysaten. De eerste omvatten glycine, glutamine, arginine, die worden gekenmerkt door een maximale transportsnelheid. De tweede groep bestaat uit eiwitten die worden opgesplitst tot het niveau van aminozuren. Dergelijke stoffen worden veel sneller door het lichaam opgenomen dan gewone eiwitten, wat betekent dat de spieren sneller hun 'portie' eiwitten krijgen..

Essentiële aminozuren zijn ook van bijzonder belang voor bodybuilders. Ze zijn belangrijk voor het behoud van spiervorm. En aangezien het lichaam ze niet zelf kan aanmaken, is het voor bodybuilders belangrijk om een ​​grote hoeveelheid vlees en zuivelproducten, soja en eieren in de voeding op te nemen. Daarnaast nemen degenen die spiermassa willen opbouwen hun toevlucht tot voedingssupplementen die aminozuren bevatten.

Voor gezondheid en schoonheid

Naast het feit dat aminozuren een belangrijke rol spelen bij de synthese van enzymen en eiwitten, zijn ze belangrijk voor de gezondheid van het zenuw- en spierstelsel, voor de aanmaak van hormonen en voor het behoud van de structuur van alle cellen in het lichaam.

En voor bodybuilders zijn aminozuren een van de belangrijkste stoffen, omdat ze bijdragen aan het herstel van het lichaam. Als basis voor eiwitten zijn aminozuren onmisbare stoffen voor mooie spieren. Deze nuttige elementen helpen de training effectiever te maken en verlichten na de lessen de pijn. Als voedingssupplementen voorkomen ze de vernietiging van spierweefsels en zijn ze een ideale aanvulling op een eiwitdieet. De functies van aminozuren omvatten ook het verbranden van vet en het onderdrukken van overmatige eetlust.

Dagelijkse behoefte: aan wie en hoeveel

Dagelijkse doseringen worden voor elk aminozuur afzonderlijk bepaald, op basis van de behoeften en kenmerken van het lichaam. Ondertussen liggen de gemiddelde tarieven tussen 0,5 en 2 g per dag.

Het is belangrijk om de consumptie van aminozuurcomplexen te verhogen voor mensen die professioneel bezig zijn met sport, maar ook tijdens intensieve lichamelijke activiteit, intensief mentaal werk, tijdens en na de ziekte. Een goede aminozuurbalans is belangrijk voor kinderen tijdens de groei.

De dagelijkse normen van het aminozuurcomplex voor bodybuilders zijn van 5 tot 20 g van een stof voor een enkele dosis. Ondertussen is het bij het combineren van de inname van deze voedingsstoffen met sportvoeding belangrijk om enkele regels te kennen. De effectiviteit van aminozuren (assimilatiesnelheid) wordt aanzienlijk verminderd als u ze gebruikt met voedsel of zijn vervangingsmiddelen, eiwitten of gainers.

Tegelijkertijd mogen mensen met genetische aandoeningen (waarbij de vertering van aminozuren wordt verstoord) de aanbevolen dagelijkse doses niet overschrijden. Anders kan eiwitvoedsel een verandering in het werk van het maagdarmkanaal veroorzaken, een allergie. Bovendien lopen diabetici, mensen met een leveraandoening of een enzymdeficiëntie het risico een aminozuuronevenwicht te ontwikkelen..

Bij het eten van eiwitrijk voedsel moet er rekening mee worden gehouden dat aminozuren uit eiwitten, vis, kwark en mager vlees het snelst worden opgenomen. En voor een intensievere opname van voedingsstoffen adviseren voedingsdeskundigen om voedingsmiddelen correct te combineren. Melk wordt bijvoorbeeld gecombineerd met witbrood of boekweit, en eiwitten van kwark of vlees vormen een “paar” met meelproducten.

De oorzaak van hormonale problemen

Gebrek aan heilzame stoffen beïnvloedt in de regel de gezondheid. Verminderde immuniteit, bloedarmoede en gebrek aan eetlust zijn een signaal van een ernstig gebrek aan voedingsstoffen. Onvoldoende inname van aminozuren veroorzaakt hormonale onbalans, afleiding, prikkelbaarheid en depressie. Daarnaast duiden gewichtsverlies, huidproblemen, dysplasie en slaperigheid ook op een tekort aan aminozuren..

Excess

Een teveel aan aminozuren en een tekort aan voedingsstoffen leiden tot verstoring van het lichaam. Toegegeven, de meeste negatieve gevolgen van een teveel aan aminozuren zijn alleen mogelijk met hypovitaminose A, E, C, B, evenals met een tekort aan selenium.

Overmatig gebruik van histidine is bijna altijd een gewrichtsaandoening, grijs haar op jonge leeftijd, een aorta-aneurysma. Overtollige tyrosine veroorzaakt hypertensie, verminderde schildklierfunctie. Grote doses methionine zijn een hartaanval of beroerte.

Waar te zoeken naar essentiële aminozuren

De meeste voedingsmiddelen (voornamelijk eiwitten) bevatten ongeveer 20 aminozuren, waarvan er 10 essentieel zijn.

Ondertussen is de lijst van deze heilzame stoffen veel breder: in de natuur zijn er ongeveer vijfhonderd aminozuren. En de meeste zijn nodig voor een gezond leven. Sommige van deze elementen zijn actieve componenten van sportvoeding, voedingssupplementen, medicijnen en worden ook gebruikt als toevoegingen aan diervoeding.

Bijna een compleet complex van essentiële aminozuren bevat:

Andere nuttige bronnen van aminozuren: eieren, melk, vlees (rundvlees, varkensvlees, lam, kip), vis (kabeljauw, snoekbaars), verschillende kaassoorten.

Interactie met andere stoffen

Wateroplosbare aminozuren worden perfect gecombineerd met ascorbinezuur, vitamine A, E en groep B. In een complex kunnen ze vele malen meer voordelen opleveren. Deze nuance is belangrijk om te overwegen bij het maken van een menu met voedingsmiddelen die rijk zijn aan vitamines en gezonde voedingsstoffen..

Aminozuursupplementen

Bodybuilders gebruiken aminozuren actief als voedingssupplementen. Er zijn verschillende vormen van afgifte van deze voedingsstoffen: tabletten, capsules, poeders, oplossingen en zelfs intraveneuze injecties.

De tijd en frequentie van het nemen van aminozuren als voedingssupplementen is afhankelijk van het doel. Als het medicijn als adjuvans wordt ingenomen om spiermassa te winnen, is het drinken van aminozuren voor en na de training, evenals 's ochtends. En als het medicijn in de eerste plaats de rol van een vetverbrander zou moeten spelen, moet u het vaker drinken (hoe vaak - wordt aangegeven in de gebruiksaanwijzing).

Hoe aminozuren te kiezen

Aminozuren in de vorm van voedingssupplementen voor sportvoeding zijn doorgaans niet goedkoop. En om geen geld weg te gooien, is het belangrijk om de kwaliteit van de goederen te controleren voordat u ze koopt. De eerste stap is om aandacht te besteden aan de vervaldatum en de kwaliteit van de verpakking, in termen van consistentie en kleur moet de stof volledig voldoen aan de beschrijving. Bovendien lossen de meeste aminozuren op in water en hebben ze een bittere nasmaak..

Essentiële aminozuren: vergelijkingstabel
AminozuurToepassingDosering (als voedingssupplement voor sporters)Overdosis;

Tekort

Bronnen
HistidineHet behandelt artritis, nerveuze doofheid, verbetert de spijsvertering, is nodig voor baby's en kinderen tijdens de groei.8-10 mg per 1 kg gewicht (minimaal 1 g per dag)Psychische stoornissen, angst, schizofrenie, blootstelling aan stress;

Onbekend.

Zuivelproducten, vlees, gevogelte, vis, rijst, rogge, tarwe, appels, granaatappel, bieten, wortelen, selderij, komkommer, paardenbloem, cichorei, knoflook, radijs, spinazie, raap
LysineHet behandelt herpes, voegt energie toe, bevordert de aanmaak van spiereiwit, gaat vermoeidheid tegen, handhaaft de stikstofbalans in het lichaam, is belangrijk voor de opname en het behoud van calcium, bevordert de vorming van collageen12 mg per 1 kg lichaamsgewichtVerhoging van cholesterol, diarree, stenen in de galblaas;

Verminderde productie van enzymen, gewichtsverlies, verminderde eetlust, verminderde concentratie.

Kaas, eieren, melk, bonen, aardappelen, vlees, gist, soja, salade, tofu, appels, abrikozen, druiven, papaja, peren, bieten, wortels, selderij, komkommer, paardebloemen, peterselie, spinazie, raap
FenylalanineHet behandelt depressie, artritis, zenuwaandoeningen, krampen, verlicht spierspanning, is belangrijk voor de aanmaak van neurotransmitters serotonine en melatonine1 mg per 1 kg lichaamsgewichtHoge bloeddruk, migraine, misselijkheid, verminderde werking van hart en zenuwstelsel. Niet aanbevolen voor zwangere en diabetici;

Lethargie, zwakte, groeiachterstand, verminderde leverfunctie.

Zuivelproducten, amandelen, noten, zaden, avocado's, sojabonen, sesamzaadjes, bonen, spinazie, appels, ananas, bieten, wortels, peterselie, tomaten, biergist
MethionineBehandeling van lever, artritis, depressie, versnelt het vetmetabolisme en verbetert de spijsvertering, antioxidant, voorkomt de ophoping van overtollig vet in bloedvaten en lever, verwijdert gifstoffen12 mg per 1 kg lichaamsgewichtMogelijk met een tekort aan vitamines van groep B. Atherosclerose;

Vette degeneratie van de lever, groeiachterstand, lethargie, oedeem, huidaandoeningen.

Vlees, viseitjes, bonen, knoflook, uien, linzen, zure room, yoghurt, spinazie, aardappelen, sesamzaadjes, sojabonen, ontbijtgranen, appels, ananas, hazelnoten, spruitjes, bloemkool, zuring, mierikswortel, waterkers
LeucineVoorkomt spieratrofie, een natuurlijk anabool middel, bevordert wondgenezing en is belangrijk voor de aanmaak van groeihormoon16 mg per 1 kg lichaamsgewichtVerhoogt het ammoniakgehalte;

Onbekend.

Eiwitrijk voedsel, bruine rijst, bonen, noten, volle granen, tarwe, sojabonen, sla, alfalfazaden, bonen, tofu, sesamzaad, avocado's, papaja, olijven, kokos
IsoleucineGeneest wonden, maakt groeihormoon vrij, reguleert de bloedsuikerspiegel, is belangrijk voor de vorming van hemoglobine, is verantwoordelijk voor spieropbouw10-12 mg per 1 kg gewichtVeroorzaakt vaak plassen, zorgvuldig ingenomen voor aandoeningen van de nieren of de lever;

Onbekend.

Eieren, vis, vlees, lever, kip, cashew-amandelen, linzen, sojaproducten, waterkers, snijbiet, spinazie, bonen, avocado, olijven, kokosnoten
ValineReguleert de stikstofbalans, herstelt en bevordert de spiergroei16 mg per 1 kg lichaamsgewichtTintelingen in de huid, hallucinaties, verboden voor mensen met een lever- of nierziekte;

Maple Syrup Disease.

Zuivelproducten, vlees, granen, champignons, pinda's, sojabonen, sla, sesamzaadjes, erwten, bonen, appels, amandelen, granaatappel, bieten, wortels, selderij, paardenbloemgroenten, sla, okra, peterselie, pastinaak, pompoen, tomaten, raap, biergist
ThreonineHet is belangrijk voor de aanmaak van collageen, elastine, antilichamen, ondersteunt de spiergezondheid, stimuleert de groei, wordt gebruikt om de psyche te behandelen8 mg per 1 kg lichaamsgewichtOnbekend;

Prikkelbaarheid, verzwakte immuniteit.

Vlees- en zuivelproducten, eieren, sla, soja, spinazie, sesamzaad, zonnebloempitten, bonen
TryptofaanHet is belangrijk voor de aanmaak van serotonine en melatonine, het is nodig tijdens de groeiperiode3,5 mg per 1 kg lichaamsgewichtDuizeligheid, migraine, braken, diarree;

Kan tuberculose, kanker, diabetes en dementie veroorzaken.

Vlees- en zuivelproducten, sojaproducten, spinazie, sesamzaad, sla, broccoli, asperges, bonen, haverzemelen, spruitjes, wortels, selderij, uien, cichorei, dille, biergist
ArginineVerantwoordelijk voor spierherstel, snelle genezing van wonden en blessures, verwijdert gifstoffen, versterkt het immuunsysteem0,4 mg per 1 kg lichaamsgewichtZiekten van de alvleesklier, lever;

Verlaagde bloeddruk, zwakte, spijsverteringsproblemen.

Varkensvlees, kip, zalm, eieren, melk, pijnboompitten, walnoten, pompoenpitten, rijst, boekweit, maïs, erwten

Essentiële aminozuren: menselijk belang

Alanine - verantwoordelijk voor de bloedsuikerspiegel.

Asparagine - bevordert de werking van het immuunsysteem.

Glutamine - een "brandstof" voor het lichaam tijdens bijzonder hoge belastingen, versterkt het geheugen, versterkt de aandacht.

Glycine - de 'grondstof' voor het maken van creatine, is belangrijk voor het behoud van vitaliteit.

Proline - noodzakelijk voor bindweefsel, voedt het lichaam tijdens inspanning.

Serine - belangrijk voor het zenuwstelsel, voorziet cellen van energie.

Citruline - verwijdert ammoniak uit het lichaam.

Taurine - beïnvloedt de werking van het zenuwstelsel.

Cysteïne - helpt het lichaam te reinigen van gifstoffen en gifstoffen, is verantwoordelijk voor de haargroei.

Ornithine - essentieel voor de vetstofwisseling.

Aminozuren, zoals vitamines en voedingsstoffen, zijn een belangrijk onderdeel voor het behoud van gezondheid en kracht. Hun gebrek heeft een zeer triest effect op de gezondheid. Maar tegelijkertijd is het niet nodig om het lichaam te "planten" op aminozuren in de vorm van voedingssupplementen (natuurlijk, als je geen bodybuilder bent die droomt van spierverdriet). Het is voldoende voor gewone mensen om zich aan de juiste voeding te houden, omdat bijna het hele aminozuurcomplex in ons dagelijkse voedsel zit.

  1. Ognev S.I. Aminozuren, peptiden en eiwitten / Ognev S.I. - M.: Higher School, 2005. - 365s.
  2. Komov V.P.: Biochemistry. - M.: Bustard, 2008

Meer verse en relevante gezondheidsinformatie op ons Telegram-kanaal. Abonneer je: https://t.me/foodandhealthru

Specialiteit: specialist infectieziekten, gastro-enteroloog, longarts.

Totale ervaring: 35 jaar.

Opleiding: 1975-1982, 1MI, San Gig, hogere kwalificatie, specialist in infectieziekten.

Wetenschappelijk diploma: doctor in de hoogste categorie, kandidaat voor medische wetenschappen.

Opleiding:

  1. Infectieziekten.
  2. Parasitaire ziekten.
  3. Noodsituaties.
  4. HIV.

Eiwitten en aminozuren

Eiwitten (syn. Eiwitten) zijn organische stoffen met een hoog molecuulgewicht die zijn opgebouwd uit aminozuurresten. Door hun biologische betekenis behoren ze tot de belangrijkste componenten van het lichaam..

Eiwitten zijn ongetwijfeld absoluut noodzakelijk voor het leven van planten, dieren en schimmels. Het is vanwege dit grote belang dat eiwitten de namen van eiwitten hebben gekregen (Griekse protos - eerste, belangrijkste).

Een kwalitatieve reactie op eiwitten is de xanthoproteïne-reactie. Het wordt uitgevoerd door HNO-eiwit aan de oplossing toe te voegen3 (conc.) totdat de neerslag stopt. Neerslag wordt karakteristiek geel.

Aminozuur

Aminozuur is een organisch zuur dat ten minste één carboxylgroep (COOH) en één aminogroep (NH2) Aminozuren zijn het hoofdbestanddeel van alle eiwitten.

Bij de constructie van eiwitten zijn 20 van de meest voorkomende aminozuren betrokken. In dit stadium is het niet nodig om ze uit het hoofd te leren, deze taak zal je inhalen bij de afdeling Biochemie;)

En toch nemen we voor een succesvolle studie van dit onderwerp twee aminozuren als basis: glycine en alanine.

Ik wil je gelukkig maken (ik hoop dat ik je gelukkig zal maken)). Als je de onderwerpen met succes hebt bestudeerd: carbonzuren, amines - dan ken je de chemische eigenschappen van aminozuren al!

Ze lijken op amfotere verbindingen: ze reageren met zuren in de aminogroep en met basen in de carboxylgroep. We zullen ze hieronder in meer detail analyseren..

Aminozuren krijgen

Aminozuren kunnen worden verkregen door ammoniak te laten reageren met halocarbonzuren.

Chemische eigenschappen van aminozuren
  • Basiseigenschappen

Door de aanwezigheid van een aminogroep vertonen aminozuren basiseigenschappen. Reageer met zuren.

Volgens de carboxylgroep kunnen aminozuren reageren met metalen, basische oxiden, basen en zouten van zwakkere zuren.

Aminozuren kunnen de veresteringsreactie aangaan en esters vormen.

In een eiwitmolecuul zijn aminozuren met elkaar verbonden door een peptidebinding. Het wordt gevormd tussen de carboxylgroep van één aminozuur en de aminogroep van een ander aminozuur..

© Bellevich Yuri Sergeevich 2018-2020

Dit artikel is geschreven door Bellevich Yuri Sergeyevich en is zijn intellectuele eigendom. Kopiëren, verspreiden (ook door kopiëren naar andere sites en bronnen op internet) of elk ander gebruik van informatie en objecten zonder de voorafgaande toestemming van de houder van het auteursrecht is strafbaar. Voor artikelmateriaal en toestemming om ze te gebruiken, neem dan contact op Bellevich Yuri.

Doe de test om kennis te consolideren

De xantoproteïne-reactie is een kwalitatieve reactie op eiwitten..

Aminozuren hebben amfotere (dubbele) eigenschappen.

Aminozuren worden gecombineerd tot eiwitten.

Tussen aminozuren kunnen peptidebindingen ontstaan.

Aminozuren

Structuur

Aminozuur is een monomeer dat bestaat uit stikstof, waterstof, koolstof en zuurstof. Niet-koolwaterstofradicalen, zoals zwavel of fosfor, kunnen ook aan een aminozuur worden gehecht..

Voorwaardelijke algemene aminozuurformule - NH2-R-COOH, waarbij R een tweewaardige radicaal is. In dit geval kunnen er meerdere aminogroepen in één molecuul zijn.

Afb. 1. De structurele structuur van aminozuren.

Aminozuren zijn chemisch gezien derivaten van carbonzuren in het molecuul waarvan waterstofatomen worden vervangen door aminogroepen.

Aminozuren worden geclassificeerd volgens verschillende criteria. De indeling volgens drie kenmerken is weergegeven in de tabel..

Teken

Omschrijving

Voorbeeld

Door de opstelling van amine- en carboxylgroepen ten opzichte van elkaar

Bevat één koolstofatoom tussen functionele groepen

β-, γ-, δ-, ε- en andere aminozuren

Bevat verschillende koolstofatomen tussen functionele groepen

β-aminopropionzuur (twee atomen tussen groepen), ε-aminocapronzuur (vijf atomen)

Door het variabele deel (radicaal)

Bevat geen aromatische bindingen. Ze zijn lineair en cyclisch

Lysine, Serine, Threonine, Arginine

Bevat een benzeenring

Fenylalanine, tryptofaan, tyrosine

Bevat een heteroatoom - een radicaal dat geen koolstof of waterstof is

Tryptofaan, histidine, proline

Bevat de aminogroep NH

Volgens fysisch-chemische eigenschappen

Geen interactie met water

Glycine, Valine, Leucine, Proline

Interactie met water. Onderverdeeld in ongeladen, positief en negatief geladen

Lysine, Serine, Aspartate, Glutamate, Glutamine

Afb. 2. Indelingsschema voor aminozuren.

Namen worden gevormd uit structurele of triviale namen van carbonzuren met het voorvoegsel "amino". De cijfers geven aan waar de aminogroep zich bevindt. Ook triviale namen die eindigen op "-in" worden gebruikt. Bijvoorbeeld 2-aminobutaanzuur of α-aminoboterzuur.

Eigendommen

Aminozuren verschillen qua fysische eigenschappen van andere organische zuren. Alle verbindingen van deze klasse zijn kristallijne stoffen, goed oplosbaar in water, maar slecht oplosbaar in organische oplosmiddelen. Ze smelten bij hoge temperaturen, hebben een zoete smaak en vormen gemakkelijk zouten.

Aminozuren zijn amfotere verbindingen. Vanwege de aanwezigheid van een carboxylgroep vertonen -COOH's zure eigenschappen. Aminogroep -NH2 bepaalt de basiseigenschappen.

Chemische eigenschappen van verbindingen:

Uit aminozuurmonomeren worden lange polymeren gevormd - eiwitten. Een enkel eiwit kan verschillende aminozuren bevatten. Het caseïne-eiwit in melk bestaat bijvoorbeeld uit tyrosine, lysine, valine, proline en een aantal andere aminozuren. Afhankelijk van de structuur vervullen eiwitten verschillende functies in het lichaam.

Wat hebben we geleerd?

Van een scheikundeles van graad 10 leerden ze wat aminozuren zijn, welke stoffen bevatten, hoe ze geclassificeerd zijn. Aminozuren omvatten twee functionele groepen - de aminogroep —NH2 en een carboxylgroep —COOH. De aanwezigheid van twee groepen bepaalt de amfotericiteit van aminozuren: de verbindingen hebben de eigenschappen van basen en zuren. Aminozuren zijn verdeeld volgens verschillende kenmerken en verschillen in het aantal aminogroepen, de aanwezigheid of afwezigheid van een benzeenring, de aanwezigheid van een heteroatoom, interactie met water.

Lezing nr. 16. Aminozuren. Peptiden

  1. Productie methodes.
  2. Chemische eigenschappen.
  3. Aminozuren waaruit eiwitten bestaan.
  4. Peptiden

  1. Productie methodes.
  2. Chemische eigenschappen.
  3. Aminozuren waaruit eiwitten bestaan.
  4. Peptiden

Aminozuren zijn heterofunctionele verbindingen die bevatten
carboxyl- en aminogroepen. Volgens de onderlinge indeling van functionele groepen
onderscheiden a -, b -, g - etc. aminozuren.
Aminozuren die aan het einde van een keten een aminogroep bevatten, worden w-aminozuren genoemd.

1. Methoden om te verkrijgen

!) Ammonolyse van met halogeen gesubstitueerde zuren.

De methode wordt gebruikt om a-aminozuren te synthetiseren uit beschikbare a-halogeen-gesubstitueerde zuren.

2) De Shtecker-Zelinsky-methode

Omvat de stadia van vorming van aminonitril op
de interactie van het aldehyde met HCN en NH 3 gevolgd door hydrolyse ervan tot een aminozuur. Net zo
een reagens gebruikte een mengsel van NaCN en NH 4Cl.

De methode is toepasbaar voor de synthese van alleen a-aminozuren.

3) reductieve aminering
oxozuren

4) Toevoeging van ammoniak aan a, b-onverzadigde carbonzuren.

De methode is toepasbaar voor de synthese van b-aminozuren.

5) Van de oximes van cyclische ketonen
Beckman hergroepeert.

De methode wordt gebruikt om w-aminozuren te synthetiseren.



2. Chemisch
De eigenschappen

Aminozuren veroorzaken carbonzuurreacties
en aminogroepen, en bovendien specifieke eigenschappen vertonen die
worden bepaald door de aanwezigheid van twee functionele groepen en hun onderlinge
plaats.

2.1. Zuur-base
De eigenschappen

Aminozuren bevatten zuur en basisch
centra en zijn amfotere verbindingen. In een kristallijne toestand zijn ze
bestaan ​​in de vorm van interne zouten (bipolaire ionen) die zich vormen in
het resultaat van intramoleculaire protonoverdracht vanuit een zwakkere basis
centrum (COO -) naar een sterker
belangrijkste centrum (NH 2).

De ionische structuur van aminozuren wordt bevestigd door hun
fysieke eigenschappen. Aminozuren zijn niet-vluchtige kristallijne stoffen met
hoge smeltpunten. Ze zijn onoplosbaar in niet-polair organisch
oplosmiddelen en oplosbaar in water. Hun moleculen hebben een grote dipool
momenten.

Bestaansvorm van aminozuren in water
oplossingen zijn pH-afhankelijk. In zure oplossingen van aminozuren proton en
bestaan ​​voornamelijk in de vorm van kationen. In een alkalische omgeving een bipolair ion
geeft een proton weg en verandert in een anion.

Bij een bepaalde pH-waarde, strikt gedefinieerd
voor elk aminozuur bestaat het voornamelijk in de vorm van een bipolair ion.
Deze pH-waarde wordt het iso-elektrische punt (pI) genoemd. BIJ
het iso-elektrische punt-aminozuur heeft geen lading en heeft het kleinste
oplosbaarheid in water. De kationische vorm van een aminozuur bevat twee zuren
centrum (COOH en NH 3 + ) en
gekenmerkt door twee pK-dissociatieconstantena1 en pKa2.
De pI-waarde wordt bepaald door de vergelijking:

2.2. Reacties op
aminogroep

Aminozuren bevatten een primaire aminogroep en, net als primaire aminen
interactie met salpeterzuur met de afgifte van stikstof. Wanneer dit gebeurt
hydroxylsubstitutie van een aminogroep.

De reactie wordt gebruikt om te kwantificeren
bepaling van aminozuren door de hoeveelheid vrijgekomen stikstof (Van Slick-methode).

Alkylering en
arylatie

In de interactie van overtollige aminozuren
alkylhalogenide volledige alkylering van de aminogroep komt voor en wordt gevormd
interne zouten.

Aminozuren worden gearyleerd met 2,4-dinitrofluorbenzeen
(DNFB) in een alkalische omgeving. De reactie verloopt als een nucleofiele substitutie in
geactiveerde aromatische ring.

Reactie wordt gebruikt om vast te stellen
aminozuursequentie in peptiden.

Aminozuren werken samen met anhydriden en
zuurchloriden om N-acylderivaten te vormen.

De reactie wordt gebruikt om de aminogroep te beschermen
peptidesynthese. Dergelijke bescherming moet gemakkelijk verwijderbaar zijn, en amides, zoals u weet,
gehydrolyseerd onder zware omstandigheden. Bij het ontwikkelen van methoden voor de synthese van peptiden waren
vond beschermende groepen die gemakkelijk kunnen worden verwijderd door hydrolyse of
hydrogenolyse.

tert-Butoxycarbonyl bescherming
(SIDE bescherming).

Makkelijk te verwijderen door stabiliteit
benzyl- en tert-butylkationen, die zijn gevormd als
tussenproducten.

2.3. Carboxylreacties
de groep

Droge destillatie in aanwezigheid van hydroxide
Barium-aminozuren worden gedecarboxyleerd om amines te vormen.

Aminozuren werken samen met alcoholen in aanwezigheid van gasvormig HCl zoals
estervormende katalysator.

In tegenstelling tot de aminozuren zelf, hun esters
- gemakkelijk vluchtige verbindingen en kunnen worden gescheiden door destillatie of
gas-vloeistofchromatografie, die wordt gebruikt voor analyse en scheiding van mengsels
aminozuren verkregen door hydrolyse van eiwitten.

Halogeniden verkrijgen en
anhydriden

Wanneer gehandeld op beschermd door aminogroep
aminozuren van fosfor of zwavelhalogeniden zijn zuurchloriden.

De reactie wordt gebruikt om carbonzuur te activeren.
groepen bij nucleofiele substitutie. Vaker gemengd
anhydriden, die meer selectieve acyleringsmiddelen zijn.

De reactie wordt gebruikt om de aminogroep in te activeren
peptidesynthese.

2.4. Specifieke reacties
aminozuren

Reacties met gelijktijdige deelname van carbon en
aminogroepen zijn meestal met de vorming van producten die bevatten
thermodynamisch stabiele 5- en 6-ledige heterocycli.

a-aminozuren
vormen sterke chelaatcomplexen met overgangsmetaalionen (Cu, Ni, Co, Cr
en etc.).

De verhouding van aminozuren tot
opwarmen

Transformatie van aminozuren na verwarming hangt af van de relatieve positie
carboxyl- en aminogroepen en worden bepaald door de mogelijkheid van vorming
thermodynamisch stabiele 5-6-ledige cycli

a-aminozuren
een intermoleculaire zelfacyleringsreactie aangaan. Dit vormt
cyclische amiden - diketopiperazines.

b-aminozuren op
bij verhitting passeren a, b-onverzadigde zuren.

g - en d-aminozuren ondergaan
intramoleculaire acylering met de vorming van cyclische amiden - lactams.

Tijdens de interactie van a-aminozuren met triceton-ninhydrine, gelijktijdig oxidatief
deaminatie en decarboxylering met de vorming van aldehyde en gekleurd
condensatieproduct.

De reactie wordt gebruikt voor kwantitatieve analyse.
aminozuren door fotometrie.

Natuurlijke aminozuren komen overeen met de algemene formule RCH (NH2 ) COOH en verschillen in de structuur van de radicale R. Formulas en
de triviale namen van de belangrijkste aminozuren staan ​​in de tabel. Voor
de biologische werking van aminozuren in eiwitten
is de polariteit van de rest R. Op basis hiervan worden aminozuren verdeeld in
de volgende hoofdgroepen (zie tabel).

Tafel. Essentiële a-aminozuren
RCH (NH2) COOH






















Formule

Titel

Aanwijzing

pi

Aminozuren bevattende
apolaire radicaal R

Glycine

Gly

5,97

Alanine

Ala

6.0

Valine

Val

5,96

Leucine

Leu

5,98

Isoleucine

Ile

6.02

Fenylalanine

Phe

5.48

Tryptofaan

Trp

5,89

Proline

Pro

6.30

Methionine

leerde kennen

5,74

Cystine

(Cys)2

5,0

Aminozuren die Polar bevatten
niet-ionische radicaal R

Serine

Ser

5,68

Threonine



Hydroxyproline

Hyp

5.8

Aspargin

Asn

5.41

Glutamine

Gln

5,65

Aminozuren die Polar bevatten
positief geladen radicale R

Lysine

Lys

9.74

5-hydroxylysine

9.15

Arginine

Arg

10,76

Histidine

Zijn

7.59

Aminozuren die Polar bevatten
negatief geladen radicale R

Aspartic
zuur

Asp

2,77

Glutamine
zuur

Gly

3.22


Tyrosine

Tyr

5,66

Cysteine

Cys

5.07

Aminozuren die niet-polaire radicalen bevatten
R. Dergelijke groepen bevinden zich binnenin
eiwitmoleculen en veroorzaken hydrofobe interacties.

Aminozuren die Polar bevatten
niet-ionogene rest R. Aminozuren van dit type hebben polaire groepen in de samenstelling van de zijrest, niet
in staat tot ionisatie in een waterig medium (alcoholhydroxyl, amidegroep).
Dergelijke groepen kunnen zich zowel binnen als op het oppervlak van het molecuul bevinden.
eekhoorn. Ze nemen deel aan de vorming van waterstofbruggen met andere polaire
in groepen.

Aminozuren met radicaal R in staat
ionisatie in het aquatisch milieu met de vorming van positief of negatief
in rekening gebrachte groepen. Dergelijke aminozuren bevatten in het zijradicaal
extra basisch of zuur centrum, dat in waterige oplossing kan
bevestig of geef dienovereenkomstig proton.

In eiwitten zijn de ionische groepen van deze aminozuren
bevinden zich in de regel op het oppervlak van het molecuul en bepalen
elektrostatische interacties.

Alle natuurlijke a-aminozuren (behalve glycine)
zijn chirale verbindingen. Volgens de configuratie van het chirale centrum in positie
2 aminozuren behoren tot de D- of L-rij.

Natuurlijke aminozuren behoren tot
L rij.

De meeste aminozuren bevatten één chiraal
midden en hebben twee stereoisomeren. Aminozuren isoleucine, threonine,
hydroxyproline, 5-hydroxylysine en cystine bevatten twee chirale centra en hebben
(behalve cystine) 4 stereo-isomeren, waarvan er maar één in de compositie voorkomt
eiwit.

Dus van 4 stereoisomeren van threonine in
alleen (2S, 3R) -2-amino-3-hydroxybutaanzuur wordt in de natuur aangetroffen.

Gebruik alleen om eiwitten te bouwen
één type stereo-isomeer is essentieel voor hun vorming
ruimtelijke structuur en biologische activiteit.

a-aminozuren,
synthetisch bereid zijn racemische mengsels die
moet worden gedeeld. Het meest geprefereerd is een enzymatische methode.
scheiding met behulp van acylase-enzymen die N-acetyl kunnen hydrolyseren
derivaten van alleen L-a-aminozuren. Enzymatische splitsing wordt uitgevoerd door
volgens schema.

Het racemische aminozuur wordt eerst geacyleerd
azijnzuuranhydride:

Dan een racemisch mengsel van acetylderivaten
onderworpen aan enzymatische behandeling. In dit geval wordt acetyl gehydrolyseerd
Alleen L-aminozuurderivaat:

Het resulterende enzymatische mengsel is gemakkelijk
wordt gescheiden, omdat het vrije L-aminozuur oplosbaar is in zowel zuren als
alkaliën en geacyleerd - alleen in alkaliën.

3.3. Zuur-base
De eigenschappen.

Volgens de zuur-basiseigenschappen van aminozuren
verdeeld in drie groepen.

Neutrale aminozuren bevatten geen
radicaal R van extra zure of basische centra die in staat zijn tot ionisatie
in het aquatisch milieu. In een zure omgeving bestaan ​​ze als een afzonderlijk geladen kation en
zijn Bronsted-dibasische zuren. Zoals te zien in het voorbeeld van alanine,
het iso-elektrische punt van neutrale aminozuren is niet gelijk aan 7, maar ligt in het bereik
5.5 - 6.3.

Essentiële aminozuren zitten in
radical R is een extra hoofdcentrum. Deze omvatten lysine, histidine en
arginine. In een zure omgeving bestaan ​​ze in de vorm van een dobbelsteen en zijn ze tribasisch
zuren. Het iso-elektrische punt van basische aminozuren, zoals te zien in het voorbeeld
lysine, ligt in het pH-gebied boven 7.

Zure aminozuren bevatten
radicaal R is een extra zuurcentrum. Deze omvatten aspartic en
glutaminezuur. In een zure omgeving bestaan ​​ze in de vorm van een kation en zijn ze
tribasische zuren. Het iso-elektrische punt van deze aminozuren ligt in de regio
pH is veel lager dan 7.

Tyrosine en cysteïne bevatten in de zijradicalen
zwak zure plaatsen die in staat zijn tot ionisatie bij hoge pH.

Belangrijk is het feit dat wanneer
fysiologische pH-waarde (

7) er zit geen aminozuur in
ISO-elektrisch punt. In het lichaam zijn alle aminozuren geïoniseerd, die
geeft ze een goede oplosbaarheid in water.

Het verschil in zuur-basiseigenschappen
gebruikt voor de scheiding van aminozuren door elektroforese en ionenuitwisseling
chromatografie. Bij een gegeven pH kunnen verschillende aminozuren verschillend zijn
omvang en teken van elektrische lading. Bij pH6 heeft lysine bijvoorbeeld een lading van +1 en
beweegt naar de kathode, asparaginezuur heeft een lading -1 en beweegt naar de anode, en
Alanine bevindt zich op het iso-elektrische punt en beweegt niet in het elektrische veld. Dus bij pH6 kunnen ze zijn
gescheiden door elektroforese.

Voor de scheiding van aminozuren door ionenuitwisseling
chromatografie gebruikt kationenwisselingsharsen (gesulfoneerd polystyreen).
Het proces wordt uitgevoerd in een zure omgeving wanneer aminozuren kationisch zijn
het formulier.

Aminozuur promotietarief
de chromatografische kolom hangt af van de sterkte van hun elektrostatische en hydrofobe
interacties met de hars. De sterkst gebonden aan de hars zijn basisch
de aminozuren die de hoogste positieve lading hebben, het minst sterk zuur
aminozuren. De grootste hydrofobe binding aan de hars zijn aminozuren
met niet-polaire zijradicalen, vooral aromatisch. Op deze manier,
De volgorde van elutie van aminozuren is als volgt. Gemakkelijker dan andere zuren elueren
aminozuren (Asp en Glu), gevolgd door aminozuren die polair bevatten
niet-ionogene groepen (Ser, Thr, Asn, Gln) en vervolgens uit de kolom gewassen
aminozuren met niet-polaire zijradicalen (Phe, Trp, Ile, etc.) en
de belangrijkste aminozuren (His, Lys, Arg) worden als laatste geëlueerd.

Reductieve aminering - methode
voor de synthese van a-aminozuren uit a-oxozuren met deelname van het co-enzym NAD H als
reducerend reagens.

Trasaminatie - de belangrijkste
aminozuur biosyntheseroute. Bij transaminatie vindt de uitwisseling van twee plaats
functionele groepen - amine en carbonyl tussen aminozuur en ketocyl.
In dit geval wordt aminozuur 1 dat nodig is voor het lichaam gesynthetiseerd uit aminozuur 2,
beschikbaar in overtollige cellen. De reactie wordt uitgevoerd met medewerking van
enzymen transaminasen en co-enzym pyridoxalfosfaat.

Aldehyde-bevattend pyridoxalfosfaat
dient als een aminegroepdrager in de vorm van een Schiff-base.

Aminozuren worden gedecarboxyleerd door
decarboxylase-enzymen met deelname van co-enzym pyridoxalfosfaat. Waarin
biogene amines worden gevormd.

Biogene amines hebben een uitgesproken
biologische activiteiten. De belangrijkste zijn - colamine (voorloper
bij de synthese van choline en de neurotransmitter acetylcholine), histamine (levert
allergische reacties van het lichaam), g-aminoboterzuur (neurotransmitter), adrenaline
(bijnierhormoon, neurotransmitter)

Niet-oxidatieve deaminatie vindt plaats door
splitsing van ammoniak onder invloed van enzymen met de vorming van a, b-onverzadigde zuren.

Oxidatieve deaminatie treedt op
met deelname van oxidase-enzymen en co-enzym NAD +, dat werkt als een oxidatiemiddel. Als resultaat
ammoniak komt vrij en het overeenkomstige ketozuur wordt gevormd.

Met behulp van deaminatie worden reacties verminderd
overtollige aminozuren in het lichaam.

Petids zijn polyamiden die zijn opgebouwd uit a-aminozuren. Door het aantal aminozuurresten in
dipeptiden, tripeptiden, tetrapeptiden, etc..
Peptiden die tot 10 aminozuurresten bevatten, worden oligopeptiden genoemd, meer dan 10 aminozuurresten worden polypeptiden genoemd.
Natuurlijke polypeptiden die meer dan 100 aminozuurresten bevatten, worden eiwitten genoemd..

Formeel kunnen peptiden worden beschouwd als polycondensatieproducten.
aminozuren.

Aminozuurresten in het peptide gekoppeld
amide (peptide) bindingen. Een uiteinde van de ketting waarop
een aminozuur met een vrije aminogroep wordt het N-uiteinde genoemd. Het andere einde,
waarop zich een aminozuur met een vrije carboxylgroep bevindt, wordt het C-uiteinde genoemd. Peptiden worden meestal geschreven en genoemd, te beginnen met
N-einde.

De naam van het peptide is gebaseerd op triviaal
namen opgenomen in de samenstelling van aminozuurresten die op de lijst staan,
beginnend aan het N-uiteinde. Bovendien, in de namen van alle aminozuren behalve
Het C-terminale achtervoegsel "in" wordt vervangen door het achtervoegsel "il". Voor afkorting
peptiden gebruiken de drieletterige aanduidingen van de bestanddelen ervan
aminozuren.

Het peptide wordt gekenmerkt door aminozuur
samenstelling en aminozuursequentie.

De aminozuursamenstelling van het peptide kan zijn
vastgesteld door volledige hydrolyse van het peptide (splitsing tot aminozuren) met
daaropvolgende kwalitatieve en kwantitatieve analyse van de resulterende aminozuren
door ionenuitwisselingschromatografie of GLC-analyse van aminozuuresters.
Volledige hydrolyse van de peptiden wordt uitgevoerd in een zure omgeving wanneer ze worden gekookt met 6n.
Hcl.

Dezelfde aminozuursamenstelling
Verschillende peptiden zijn verantwoordelijk. Er kunnen dus uit 2 verschillende aminozuren worden opgebouwd
2 dipeptiden, uit drie verschillende aminozuren - 6 tripeptiden, uit n verschillende aminozuren
n! peptiden met dezelfde samenstelling. De samenstelling van Gly: Ala: Val = 1: 1: 1 wordt bijvoorbeeld beantwoord
volgende 6 tripeptiden.

Gly-Ala-Val Gly-Val-Ala Val-Gly-Ala Val-Ala-Gly Ala-Gly-Val
Ala-Val-Glu

Dus om het peptide volledig te karakteriseren
je moet de aminozuursamenstelling en het aminozuur kennen
volgorde.

4.2. Aminozuur definitie
opeenvolgingen

Om het aminozuur te bepalen
sequenties gebruiken een combinatie van twee methoden: einddetectie
aminozuren en gedeeltelijke hydrolyse.

Definitie van N-terminal
aminozuren.

Segner's methode. Het peptide wordt behandeld met 2,4-dinitroftrobenzeen (DNPB) en
daarna volledig gehydrolyseerd. Van het geïsoleerde en geïdentificeerde hydrolysaat
DNP-derivaat van het N-terminale aminozuur.

De methode van Edman is
de interactie van het N-terminale aminozuur met fenylisothiocyanaat in een alkalisch medium.
Na verdere verwerking met een zwak zuur zonder verwarming, splitsing van
ketens van het "gelabelde" terminale aminozuur in de vorm van fenylhydantoïne (FTG)
derivaat.

Het voordeel van deze methode is dat wanneer
de splitsing van het N-terminale aminozuurpeptide wordt niet vernietigd en de operatie
decolleté kan worden herhaald. Edman's methode wordt gebruikt in een automatisch apparaat -
sequencer, waarmee u 40 - 50 splitsingsfasen kunt uitvoeren,
identificatie van de FTG-derivaten die in elke fase zijn verkregen volgens de gas-vloeistofmethode
chromatografie.

Gedeeltelijke hydrolyse van polypeptiden

Bij gedeeltelijke hydrolyse worden de peptiden afgesplitst
de vorming van kortere kettingen. Gedeeltelijke hydrolyse wordt uitgevoerd met
enzymen die peptidebindingen selectief hydrolyseren, bijvoorbeeld alleen met
N-terminus (aminopeptidasen) of alleen de C-terminus (carboxypeptidasen).
Er zijn enzymen die peptidebindingen alleen tussen bepaalde verbreken
aminozuren. Door de hydrolysecondities te veranderen, is het mogelijk om het peptide in verschillende op te splitsen
fragmenten die overlappen in hun samenstellende aminozuurresiduen.
Door de producten van gedeeltelijke hydrolyse te analyseren, kunt u de structuur van het origineel opnieuw creëren
peptide. Overweeg het eenvoudigste voorbeeld van het vaststellen van de structuur van een tripeptide.
Gedeeltelijke hydrolyse in twee verschillende richtingen van een tripeptide met onbekende structuur
geeft de producten weergegeven in het diagram.

Het enige tripeptide waarvan de structuur dat niet is
is in tegenspraak met gedeeltelijke hydrolyseproducten - Gly-Ala-Phe.

Oprichting van de aminozuursequentie
peptiden die enkele tientallen aminozuurresten bevatten, zijn complexer
een taak die een combinatie van verschillende methoden vereist.

De synthese van het peptide met een bepaald aminozuur
volgorde is een buitengewoon moeilijke taak. In het eenvoudigste geval van synthese
een dipeptide van 2 verschillende aminozuren, de vorming van 4 verschillende
van producten.

Er is een synthesestrategie ontwikkeld
peptiden gebaseerd op het gebruik van activeringsmethoden en bescherming van functionele groepen in de juiste synthesestadia. Syntheseproces
dipeptide omvat de volgende fasen:

    1. bescherming van de aminogroep van de N-terminus
      aminozuren;
    2. activering van de carboxylgroep van de N-terminal
      aminozuren;
    3. condensatie gewijzigd
      aminozuren
    4. ontscherming

Dus opeenvolgend hechtend
aminozuren, bouwen stap voor stap de keten van het polypeptide op. Deze synthese is erg
Het is lang, arbeidsintensief en geeft een lage opbrengst van het eindproduct. Grote verliezen
geassocieerd met de behoefte aan isolatie en zuivering van producten in elke fase.

Deze nadelen zijn verstoken van het momenteel gebruikte
vaste fase synthese van peptiden. In de eerste fase beschermd door
aminogroep C-terminaal aminozuur is gehecht aan een vaste polymeerdrager
(polystyreen gemodificeerd door de introductie van –CH-groepen 2 Cl). Na verwijdering van de bescherming wordt acylering uitgevoerd
een aminogroep gehecht aan een aminozuurdrager door een ander aminozuur dat
bevat geactiveerde carboxyl en beschermde aminogroepen. Na verwijdering
bescherming voer de volgende fase van acylering uit. Witwassen van producten door onzuiverheden
direct op de drager uitgevoerd en pas nadat de synthese is voltooid, wordt het polypeptide verwijderd
dragerwerking van waterstofbromide. Vaste-fase-synthese
geautomatiseerd en uitgevoerd met instrumenten - automatisch
synthesizers.

Door vaste fase synthese, een groot
het aantal peptiden dat 50 of meer aminozuurresiduen bevat, waaronder
insuline (51 aminozuurresten) en ribonuclease (124 aminozuren
balans).