Hoofd-
Bessen

Lezing nr. 3. Structuur en functies van eiwitten. Enzymen

Eiwit is een belangrijk bouwmateriaal van ons lichaam. Elke cel van het lichaam bestaat eruit, het maakt deel uit van alle weefsels en organen. Daarnaast speelt een speciaal soort eiwit de rol van enzymen en hormonen in een levend organisme..

Naast de opbouwfunctie kan eiwit ook een energiebron zijn. En in het geval van overtollig eiwit, zet de lever het eiwit 'voorzichtig' om in vetten, die in reserve in het lichaam worden opgeslagen (hoe kom je van dat vet af?).

Het menselijk lichaam bevat 22 aminozuren: 13 aminozuren die het lichaam zelf kan aanmaken uit bestaand bouwmateriaal, en 9 daarvan kan alleen worden verkregen met voedsel.

Tijdens het assimileren door het lichaam breken eiwitten af ​​tot aminozuren, die op hun beurt worden afgeleverd aan verschillende delen van het lichaam om hun basisfuncties te vervullen. Eiwitten (in de vorm van aminozuren) maken deel uit van het bloed, zijn componenten van het hormonale systeem, de schildklier, beïnvloeden de groei en ontwikkeling van het lichaam, reguleren het water en de zuur-basebalans van het lichaam.

Eiwitrijk voedsel:

Aangegeven hoeveelheid van ongeveer 100 g product

+ Nog eens 40 voedingsmiddelen rijk aan eiwitten (aangegeven gram per 100 g product):
kalkoen21.6Heilbot18.9Brynza17.9Gekookte worst12.1
Kippen been21.3Kalfsvlees19,7Haring17.7Gierst12.0
Konijnenvlees21,2Rundvlees18.9Runderlever17.4Havermout11,9
Roze zalm21Varkenslever18.8Varkens nier16,4Vet varkensvlees11,4
Garnalen20,9Lam lever18.7Hazelnoot16.1Tarwebrood7.7
Kippen20.8Kippen18.7Pollock15,9Boter bakken7.6
Zalm20.8Amandel18.6Een hartvijftienRijst porrige7
Zonnebloemzaad20,7InktvisachttienOkkernoot13.8roggebrood4.7
Saira ondiep20,4MakreelachttienDoctor's Jam13,7Kefir vetvrij3
SchaaptwintigVetarme kwarkachttienBoekweitpit12.6Melk2,8

Dagelijkse eiwitbehoefte

De aanbevolen eiwitbehoefte voor een volwassene is 0,8 g per 1 kg gewicht. Deze indicator is te vinden in de tabellen voor het berekenen van het ideale lichaamsgewicht. Er wordt in dit geval geen rekening gehouden met het werkelijke gewicht van een persoon, omdat aminozuren zijn ontworpen voor de celmassa van het lichaam en niet voor lichaamsvet.

Volgens de regels van de diëtetiek moet eiwitrijk voedsel ongeveer 15% uitmaken van de totale calorie-inname van een dagelijks dieet. Hoewel deze indicator kan variëren afhankelijk van het type menselijke activiteit en de gezondheidstoestand.

De behoefte aan eiwitten neemt toe:

  • Tijdens ziekte, vooral na een operatie, maar ook tijdens herstel.
  • Tijdens werk dat een sterke fysieke inspanning vereist.
  • In het koude seizoen, wanneer het lichaam meer energie besteedt aan verwarming.
  • Tijdens intensieve groei en ontwikkeling van het lichaam.
  • Tijdens sportwedstrijden, maar ook als voorbereiding daarop.

De behoefte aan eiwitten is verminderd:

  • In het warme seizoen. Dit komt door chemische processen in het lichaam die optreden bij blootstelling aan hitte..
  • Met de jaren. Op oudere leeftijd verloopt de vernieuwing van het lichaam langzamer, waardoor er minder eiwit nodig is.
  • Bij ziekten die verband houden met de verteerbaarheid van eiwitten. Een van deze ziekten is jicht..

Eiwitverteerbaarheid

Wanneer een persoon koolhydraten consumeert, begint het verteringsproces, zelfs als ze in de mond zijn. Bij eiwitten is alles anders. Hun spijsvertering begint alleen in de maag, met behulp van zoutzuur. Omdat eiwitmoleculen echter erg groot zijn, zijn eiwitten moeilijk te verteren. Om de opname van eiwitten te verbeteren, is het noodzakelijk voedingsmiddelen te gebruiken die eiwitten bevatten in de meest assimileerbare en lichte vorm. Deze omvatten eiproteïne, evenals proteïne die wordt aangetroffen in gefermenteerde melkproducten zoals kefir, gefermenteerde gebakken melk, fetakaas, enz..

Volgens de theorie van afzonderlijke voeding passen eiwitvoedsel goed bij verschillende kruiden en bladgroenten. Moderne voedingsdeskundigen zeggen dat eiwitten beter worden opgenomen in de aanwezigheid van vetten en koolhydraten, de belangrijkste energiebronnen voor het lichaam..

Omdat eiwitvoedsel in het lichaam veel langer blijft hangen dan koolhydraten, duurt het verzadigingsgevoel na het consumeren van eiwitten veel langer.

Nuttige eigenschappen van eiwitten en het effect ervan op het lichaam

Afhankelijk van hun specialisatie vervullen eiwitten verschillende functies in het lichaam. Transporteiwitten leveren bijvoorbeeld vitamines, vetten en mineralen aan alle cellen in het lichaam. Eiwitkatalysatoren versnellen verschillende chemische processen die in het lichaam plaatsvinden. Er zijn ook eiwitten die verschillende infecties bestrijden, omdat ze antilichamen zijn tegen verschillende ziekten. Daarnaast zijn eiwitten bronnen van belangrijke aminozuren, die nodig zijn als bouwmateriaal voor nieuwe cellen en om bestaande te versterken..

Interactie met essentiële elementen

Alles in de natuur is met elkaar verbonden, en ook alles werkt samen in ons lichaam. Eiwitten, als onderdeel van het wereldwijde ecosysteem, werken samen met andere elementen van ons lichaam - vitamines, vetten en koolhydraten. Bovendien zijn eiwitten, naast eenvoudige interactie, ook betrokken bij de transformatie van de ene stof naar de andere.

Wat betreft vitamines, voor elke gram geconsumeerde proteïne moet je 1 mg vitamine C gebruiken. Als er een tekort is aan vitamine C, wordt alleen de hoeveelheid proteïne opgenomen die voldoende is voor de vitamine in het lichaam..

Gevaarlijke proteïne-eigenschappen en waarschuwingen

Tekenen van een tekort aan eiwitten in het lichaam

  • Zwakte, gebrek aan energie. Verlies van prestaties.
  • Verminderd libido. Medisch onderzoek kan een gebrek aan geslachtshormonen aantonen.
  • Lage weerstand tegen verschillende infecties.
  • Overtreding van de functies van de lever, het zenuwstelsel en de bloedsomloop, het functioneren van de darmen, de pancreas, metabole processen.
  • Spieratrofie ontwikkelt zich, de groei en ontwikkeling van het lichaam bij kinderen vertraagt.

Tekenen van overtollig eiwit in het lichaam

  • Breekbaarheid van het skelet als gevolg van verzuring van het lichaam, wat leidt tot uitloging van calcium uit de botten.
  • Overtreding van de waterbalans in het lichaam, wat ook kan leiden tot oedeem en de verteerbaarheid van vitamines.
  • De ontwikkeling van jicht, die in de oudheid de 'ziekte van rijke mensen' werd genoemd, is ook een direct gevolg van een teveel aan eiwitten in het lichaam.
  • Overgewicht kan ook het gevolg zijn van overmatige eiwitinname. Dit komt door de activiteit van de lever, die overtollig eiwit omzet in vetweefsel..
  • Darmkanker, volgens sommige wetenschappelijke bronnen, kan het gevolg zijn van een verhoogd purinegehalte in voedsel.

Factoren die het eiwitgehalte van het lichaam beïnvloeden

De samenstelling en hoeveelheid voedsel. Omdat het lichaam zelf geen essentiële aminozuren kan aanmaken.

Leeftijd. Het is bekend dat in de kindertijd de hoeveelheid eiwit die nodig is voor de groei en ontwikkeling van het lichaam meer dan 2 keer de behoefte aan menselijk eiwit van middelbare leeftijd is! Op oudere leeftijd verlopen alle stofwisselingsprocessen veel langzamer en daarom wordt de behoefte aan eiwitten van het lichaam aanzienlijk verminderd.

Lichamelijke arbeid en professionele sporten. Om de toon en prestaties te behouden, hebben atleten en mensen die betrokken zijn bij intensieve fysieke arbeid een tweevoudige toename van de eiwitinname nodig, omdat alle stofwisselingsprocessen in hun lichaam zeer intens zijn.

Protein Health Food

Zoals we al zeiden, zijn er 2 grote groepen eiwitten: eiwitten die bronnen zijn van niet-essentiële en essentiële aminozuren. Slechts 9 essentiële aminozuren: threonine, methionine, tryptofaan, lysine, leucine, isoleucine, fenylalanine, valine. Het zijn deze aminozuren die ons lichaam vooral nodig heeft, omdat ze alleen door voedsel worden opgenomen.

In de moderne diëtetiek bestaat er zoiets als complete en incomplete proteïne. Eiwitvoedsel dat alle essentiële aminozuren bevat, wordt compleet eiwit genoemd; onvolledig eiwit wordt beschouwd als voedsel dat slechts enkele van de essentiële aminozuren bevat.

Producten die hoogwaardige, hoogwaardige eiwitten bevatten, zijn onder meer vlees, zuivel, zeevruchten en soja. De palm in de lijst met dergelijke producten behoort tot eieren, die volgens medische criteria worden beschouwd als de gouden standaard voor compleet eiwit.

Gebrekkige eiwitten worden meestal aangetroffen in noten, verschillende zaden, granen, groenten, peulvruchten en sommige soorten fruit.

Door voedingsmiddelen die een defect eiwit bevatten te combineren met een compleet eiwit in één maaltijd, bereikt u een maximale opname van een defect eiwit. Om dit te doen, volstaat het om slechts een kleine hoeveelheid dierlijke producten in uw dieet op te nemen, en de voordelen voor het lichaam zullen aanzienlijk zijn.

Eiwit en vegetarisme

Sommige mensen hebben vleesproducten volgens hun morele en ethische overtuigingen volledig uitgesloten van hun dieet. De bekendste zijn Richard Gere, de ster van de "Blue Lagoon" Brooke Shields, de prachtige Pamela Anderson, evenals de ongeëvenaarde Russische komiek Mikhail Zadornov.

Om ervoor te zorgen dat het lichaam zich niet beroofd voelt, is een volledige vervanging van vis en vlees noodzakelijk. Degenen die melk, kwark, eieren consumeren, zijn natuurlijk gemakkelijker. Degenen die dierlijke eiwitten volledig hebben achtergelaten, moeten een grote vindingrijkheid tonen, zodat het lichaam niet lijdt aan een tekort aan eiwitten. Dit geldt met name voor het snelgroeiende organisme van een kind, dat bij gebrek aan aminozuren de groei en normale ontwikkeling kan vertragen.

Dankzij bepaalde studies die verband houden met de studie van de opname van plantaardig eiwit door het lichaam, is bekend geworden dat bepaalde combinaties van een dergelijk eiwit het lichaam een ​​complete set essentiële aminozuren kunnen geven. Deze combinaties zijn: graanpaddestoelen; champignons - noten; peulvruchten - granen; peulvruchten - noten, maar ook verschillende soorten peulvruchten, gecombineerd in één maaltijd.

Maar dit is slechts een theorie en er zal tijd overheen gaan voordat het volledig wordt bevestigd of weerlegd.

Bij plantaardige eiwitproducten gaat de titel van “kampioen” in eiwitgehalte naar soja. 100 gram soja bevat meer dan 30% hoogwaardig eiwit. Japanse misosoep, sojavlees en sojasaus zijn niet alle lekkernijen die met dit geweldige product worden bereid. Champignons, linzen, bonen en erwten bevatten 28 tot 25% defect eiwit in 100 gram.

Avocado's zijn qua eiwit vergelijkbaar met verse koemelk (het bevat ongeveer 14% eiwit). Daarnaast bevat de vrucht omega-6 meervoudig onverzadigde vetzuren en voedingsvezels. Noten, boekweit, spruitjes en bloemkool, maar ook spinazie en asperges completeren onze verre van volledige lijst van voedingsmiddelen die rijk zijn aan plantaardige eiwitten.

Eiwitten in de strijd voor harmonie en schoonheid

Voor degenen die altijd fit en mooi willen blijven, raden voedingsdeskundigen aan om voor en na de training een specifiek dieet te volgen:

  1. 1 Om spieren op te bouwen en een atletisch figuur te krijgen, wordt aangeraden om een ​​uur voor de training eiwitrijk voedsel te eten. Bijvoorbeeld een half bord kwark of een ander zuur melkproduct, kipfilet of kalkoen met rijst, vis met salade, omelet met havermout.
  2. 2 Voor het verkrijgen van een sportief figuur is eten toegestaan ​​na 20 minuten na training. Bovendien moet je eiwitten en koolhydraten eten, maar geen vetten.
  3. 3 Als het doel van de training is om harmonie en gratie te vinden, zonder spieren op te bouwen, dan mag eiwitvoeding niet eerder dan 2 uur na de les worden geconsumeerd. Eet voor de training helemaal geen proteïne gedurende 5 uur. Laatste maaltijd (koolhydraten) 2 uur voor de les.
  4. 4 En nu over het handhaven van de juiste stofwisseling in het lichaam. Volgens voedingsdeskundigen wordt aangeraden om 's middags eiwitten te consumeren. Ze behouden lang een gevoel van verzadiging en dit is een uitstekende preventie van overvloedige nachtmaaltijden..
  5. 5 Mooie huid, weelderig en glanzend haar, sterke nagels - het resultaat van de activiteit van een voldoende aantal essentiële aminozuren in de voeding, in combinatie met vitamines en mineralen.

We hebben de belangrijkste punten over eiwitten in deze illustratie verzameld en we zullen je dankbaar zijn als je de foto deelt op een sociaal netwerk of blog met een link naar deze pagina:

Wat eiwitten zijn

De classificatie van eiwitten is gebaseerd op hun fysisch-chemische en chemische eigenschappen. Eiwitten worden geclassificeerd volgens verschillende criteria..

1. Door structuur

Door de chemische structuur van moleculen zijn alle eiwitten verdeeld in eenvoudig en complex.

Simpele eiwitten (eiwitten) bestaan ​​alleen uit aminozuren.

Complexe eiwitten (proteïden) zijn samengesteld uit bolvormige eiwitten en een niet-eiwitcomponent. Het niet-eiwitgedeelte van het complexe eiwit wordt de prothetische groep genoemd.

De prothetische groep kan worden vertegenwoordigd door verbindingen van verschillende chemische aard. Afhankelijk van de structuur en eigenschappen zijn complexe eiwitten verdeeld:

  • chromoproteïnen - bevatten een gekleurd bestanddeel als een niet-eiwitonderdeel (hemoglobine, myoglobine, cytochromen, chlorofyl);
  • glycoproteïnen - bevatten koolhydraten;
  • nucleoproteïnen - bevatten nucleïnezuren;
  • lipoproteïnen - bevatten lipiden;
  • fosfoproteïnen - bevatten de rest van fosforzuur;
  • metalloproteins - bevatten complex metaal.

Simpele eekhoorns

Eenvoudige eiwitten zijn onder meer albumine, globuline, protamine, histon, prolamine, gluteline, proteïninoïden.

Albumines en globulines zijn eiwitten die in alle weefsels voorkomen. Bloedserum is het rijkst aan deze eiwitten. Albumine is goed voor meer dan de helft van de bloedplasma-eiwitten..

Albumine

Albumine - het grootste deel van dierlijke en plantaardige weefseleiwitten. Albumines zijn bolvormige eiwitten..

Albumines zijn eiwitten met een relatief klein molecuulgewicht van 25.000-70000, ze hebben een uitgesproken zuur karakter, omdat ze een grote hoeveelheid asparaginezuur en glutaminezuren bevatten.

Ze lossen op in zuiver water en verdunnen oplossingen van zuren, logen en zouten. Uit waterige oplossingen slaat albumine alleen neer met ammoniumsulfaat als de oplossing volledig verzadigd is, omdat dit zijn sterk gehydrateerde eiwitten.

Tijdens het koken stollen ze en slaan neer in de vorm van dikke vlokken gedenatureerd eiwit. De vorming van schuim in melk, de verdikking van de inhoud van de eieren tijdens het koken is te wijten aan de denaturatie van albumine. Schuim gevormd tijdens het koken van groenten en fruit, bestaat gedeeltelijk uit gekruld plantenalbumine.

Albumines zijn eiwitten van voornamelijk dierlijke oorsprong. Deze omvatten serumalbumine, melklactalbumine, eiwit-ovalbumine, spierspier-myoalbumine, evenals tarwe-, rogge- en gerstleukosine, boekweit en sojaluminium, ricinus van ricinuszaad.

Albumines in het lichaam vervullen voedings-, transport- en neutraliserende functies.

Kenmerkend voor albumine is hun hoge adsorptiecapaciteit. Ze adsorberen polaire en niet-polaire moleculen en spelen een transportrol.

Ze vervoeren hormonen, cholesterol, bilirubine, medicijnen, calciumionen.

Albumines binden giftige verbindingen - alkaloïden, zware metalen, bilirubine.

Door de hoge hydrofiliciteit, kleine afmetingen van de moleculen, speelt een significante concentratie albumine een belangrijke rol bij het handhaven van de osmotische druk van het bloed. Albumines zorgen voor 80% osmotische bloeddruk van alle andere wei-eiwitten.

Albumine wordt voornamelijk in de lever gesynthetiseerd en wordt snel bijgewerkt..

Globulines

Globulinen zijn een wijdverspreide groep van bolvormige eiwitten, die gewoonlijk wordt geassocieerd met albumine. Globulines hebben een hoger molecuulgewicht dan albumine. Globulinen licht zure of neutrale eiwitten.

Globulinen zijn oplosbaar in zwakke zoutoplossingen, onoplosbaar in gedestilleerd water en slaan neer bij 50% of meer verzadiging van oplossingen met ammoniumsulfaat, stollen bij verhitting.

Globulines omvatten serum, melk, eieren, spieren en andere globulines..

Er zitten veel globulinen in voedingsmiddelen. Erwten bevatten legumineproteïne, soja bevat glycipine, bonenzaden bevatten phaseolin, aardappel bevat tuberine, fibrinogeen in bloed, lactoglobuline in melk, ei-globuline in eieren en hennep - edestine in eieren.

Globulines in het lichaam vervullen voedings-, beschermende en transportfuncties.

Globulines in het bloed transporteren cholesterol, fosfolipiden, triglyceriden, ijzerionen (Fe 2+), koper (Cu 2+) en vitamine B12. In melk hebben lactoglobulinen en lactalbumine ook een transportfunctie.

Globulines worden geproduceerd door de lever en het immuunsysteem..

Protamines

Protamines zijn positief geladen nucleaire eiwitten met laag molecuulgewicht met uitgesproken basiseigenschappen (alkalische eiwitten), met een laag molecuulgewicht van 4000–12000, bevatten 60-85% arginine.

Protamines zijn een integraal onderdeel van veel belangrijke complexe eiwitten (nucleoproteïnen) waaruit celkernen bestaan. In de celkernen zijn ze complex met DNA.

Protamines lossen goed op in water, zure en neutrale omgevingen en slaan neer in alkalische omgevingen, slaan niet neer bij koken.

Protamines worden gevonden in zaadkernen in vissen. Belangrijkste eiwitfractie in volwassen sperma van vis.

Protamines worden aangetroffen in het sperma van sommige vissoorten (salmin - zalm, klupein - haring), makreel - makreel.

Voer voornamelijk structurele functies uit en zijn daarom aanwezig in cellen die niet in staat zijn om te delen.

Histonen

Histonen zijn eiwitten met een laag molecuulgewicht (11.000-22.000) met een tertiaire structuur en hebben uitgesproken basische (alkalische) eigenschappen, omdat rijk aan arginine en lysine.

Histonen zitten in de kernen van cellen van hogere organismen samen met nucleïnezuren en vormen nucleoproteïnen.

Histonen spelen een belangrijke rol bij de regulering van genactiviteit. Dit zijn eiwitten van chromosomen, ze komen in de chromatinestructuur. In cellen worden positief geladen histonen geassocieerd met negatief geladen DNA in chromatine. Histonen in chromatine vormen de ruggengraat waarop het DNA-molecuul is gewikkeld.

Dit zijn zeer stabiele eiwitten waarvan de moleculen gedurende de hele levensduur van de cel kunnen blijven bestaan..

Histonen worden gevonden in de vorm van nucleoproteïnen in witte bloedcellen en rode bloedballen (hemoglobine).

Histonen zijn qua eigenschappen dicht bij protamines, oplosbaar in water en verdunde zuren, onoplosbaar in waterige ammoniak en stollen niet bij verhitting. Histonmoleculen zijn polair, zeer hydrofiel en kunnen dus nauwelijks uit oplossingen worden gezouten..

De belangrijkste functies van histonen zijn structureel en regulerend.

Structureel - histonen zijn betrokken bij de stabilisatie van de ruimtelijke structuur van DNA, en dus chromatine, chromosomen en nucleosomen.

Regulatory - is het vermogen om de overdracht van genetische informatie van DNA naar RNA te blokkeren.

Prolamins

Prolamins - eiwitten van plantaardige oorsprong, worden aangetroffen in de gluten van zaden van graanplanten, waar ze fungeren als opslageiwitten. Ze bevatten een grote hoeveelheid glutaminezuur en proline (vandaar de naam prolamin).

Prolamines bevatten bijna geen glycine en lysine, waardoor hun voedingswaarde laag is.

Een kenmerkend kenmerk van prolaminen is dat ze onoplosbaar zijn in water, zoutoplossingen, alkaliën, gemakkelijk oplosbaar in 60-80% ethanoloplossing (dit komt door de aanwezigheid van een grote hoeveelheid niet-polaire aminozuurproline), terwijl alle andere eiwitten denatureren en neerslaan neerslag.

Deze omvatten gliadine (een eiwit van tarwe, rogge), hordeïne (een eiwit van gerst), zeïne (een eiwit van maïs), avenine (witte haver), edestine (hennepeiwit).

Prolamines zijn praktisch afwezig in peulvruchten en oliehoudende zaden.

Glutelins

Glutelins - plantaardige eiwitten die worden gekenmerkt door een hoog gehalte aan aminozuren proline en glutaminezuur.

Glutelins spelen een belangrijke rol in de menselijke voeding, omdat hun voedingswaarde hoog is. Ze zijn samen met prolaminen aanwezig in granenzaden..

Glutelins zijn tussenproducten tussen prolamines en globulines.

Glutelins zijn oplosbaar in verdunde zuren en logen, onoplosbaar in water, alcohol en verdunde zoutoplossingen.

Vertegenwoordigers van deze klasse van eenvoudige eiwitten zijn oryzenine (rijstproteïne), gluteline (maïseiwit) en glutenine (tarwe-eiwit).

In rijst bestaat 80% van het eiwit uit glutelins (oryzenine), wat het hoge lysinegehalte in het rijstkorreleiwit kan verklaren.

Deze eiwitten vormen geen gluten in roggemeel, vanwege het kwalitatieve verschil tussen rogge en tarwe-eiwitten.

Proteinoïden

Proteinoïden zijn fibrillaire eiwitten, hun moleculen vormen multimoleculaire filiforme complexen - fibrillen.

Proteinoïden - eiwitten van dierlijke oorsprong zijn rijk aan glycine, proline, cystine. Ze kunnen tertiaire en quartaire structuren hebben..

Proteinoïden - eiwitten van ondersteunende weefsels (botten, kraakbeen, pezen, ligamenten). Ze worden vertegenwoordigd door collageen, elastine en keratine.

Proteinoïden zijn niet oplosbaar in water, zoutoplossing, verdunde zuren en logen. De meeste dieren en mensen verteren niet in het maagdarmkanaal en kunnen daarom geen voedingsfunctie vervullen. Sommige geleedpotigen hebben zich echter aangepast om zich te voeden met fibrillaire eiwitten van de huid, vogelveren en wol (bijvoorbeeld motten).

Eiwitten zijn onder meer collageen - het belangrijkste eiwit van de huid, botten en kraakbeen, elastine - eiwit van pezen en bindweefsel, keratine - eiwit van haar, wol, hoeven, hoorns en zijdefibroïne.

Collageen

Collageen is het belangrijkste eiwit van het bindweefsel van dieren en mensen en bestaat uit drie eiwitstrengen die in een spiraal zijn gedraaid. Collageen beschermt weefsels tegen mechanische invloeden en behoudt de kracht van de huid.

Collageen - een eiwit dat wijd verspreid is in het lichaam en ongeveer een derde van alle lichaamseiwitten uitmaakt. Meer dan 80% van het totale collageen van het lichaam zit in de intercellulaire substantie van het bindweefsel van de huid, botten, ligamenten, pezen en kraakbeen. Deze stoffen hebben een lage rek en een hoge sterkte..

De kenmerken van de aminozuursamenstelling van collageen omvatten in de eerste plaats het hoge gehalte aan glycine, proline. Collageenpolypeptideketens bevatten ongeveer 1000 aminozuren.

Collageen, langdurig verwarmd in water van 56-100 ° C, gaat over in oplosbare lijm of glutine (gelatine), dat afkoelt en gelei vormt wanneer het wordt afgekoeld. Het koken van gelei-gerechten is gebaseerd op deze eigenschap van gelatine..

Elastine

Elastine is het belangrijkste eiwit van elastische vezels, die in grote hoeveelheden worden aangetroffen in de intercellulaire substantie van weefsels zoals huid, bloedvatwanden, ligamenten en longen. Deze stoffen hebben zeer belangrijke eigenschappen: ze kunnen meerdere keren uitrekken in vergelijking met de oorspronkelijke lengte, met behoud van een hoge treksterkte, en keren na het lossen terug naar hun oorspronkelijke staat.

Elasticiteit wordt geassocieerd met de aanwezigheid in elastine van een groot aantal cross-chain cross-links met de deelname van het aminozuur lysine.

Elastine is onoplosbaar in water en kan niet zwellen. De samenstelling van elastine bevat veel hydrofobe aminozuren - glycine, valine, alanine, leucine, proline.

Keratine

Keratines zijn een familie van fibrillaire eiwitten met mechanische sterkte, die op de tweede plaats komt na chitine onder materialen van biologische oorsprong.

Het haar (haar), nagels, veren, naalden, klauwen, hoorns en hoeven van dieren bestaan ​​voornamelijk uit keratine.

Keratines kunnen een α-structuur en een β-structuur hebben.

α-Keratine is een structureel eiwit dat voornamelijk is gebouwd in de vorm van een α-helix.

In α-keratines combineren drie α-helices tot een supercoil. Α-keratinemoleculen zijn parallel georiënteerd en zijn verbonden door disulfidebindingen (bevatten veel cysteïne), wat de structuur kracht geeft.

Een voorbeeld van β-keratine is zijdefibroïne.

Keratines zijn niet oplosbaar in oplossingen van zouten, zuren, logen. Hun molecuulgewicht is erg hoog..

Zijde fibroin

Silk fibroin is een fibrillair eiwit dat wordt uitgescheiden door spinachtigen en sommige insecten en vormt de basis van spinnenwebben en insectencocons, in het bijzonder zijdewormzijde.

De β-structuur bestaat uit antiparallelle polypeptideketens die met elkaar zijn verbonden door waterstofbruggen. Fibroin bestaat voornamelijk uit glycine, alanine, serine, tyrosine.

Complexe eiwitten

Fosfoproteïnen

Fosfoproteïnen zijn complexe eiwitten waarvan de prothetische groep de rest is van fosforzuur. Het bindt zich aan de peptideketen door residuen van tyrosine, serine en threonine, d.w.z. die aminozuren die een OH-groep bevatten.

De eiwitten van deze klasse zijn onder meer:

  • caseïnemelk, waarin het gehalte aan fosforzuur 1% bereikt;
  • vitelline, vitellinine en fosvitine geïsoleerd uit kippendooier;
  • ovalbumine ontdekt in kippenei-eiwit;
  • ichthulin wordt aangetroffen in viseieren en speelt een belangrijke rol bij de ontwikkeling van visembryo's.

De biologische rol van fosfoproteïnen is dat ze essentiële voedingsstoffen zijn voor groeiende organismen..

Fosfoproteïnen zijn een waardevolle bron van energie en plastic materiaal voor embryo-ontwikkeling en verdere groei en ontwikkeling van het lichaam.

Zo bevat caseïne (caseinogeen) melk alle essentiële aminozuren en fosforzuur. Het bevat ook calciumionen..

Fosfor en calcium zijn door het groeiende lichaam in grote hoeveelheden nodig om het skelet te vormen.

Glycoproteïnen

Glycoproteïnen (glycoconjugaten) zijn complexe eiwitten die als prothetische groep een koolhydraatcomponent bevatten.

In sommige glycoproteïnen is het koolhydraatgedeelte losjes aan het eiwit gebonden en kan het er gemakkelijk van worden gescheiden. Prothetische groepen van sommige glycoproteïnen kunnen voorkomen in weefsels en in vrije toestand.

Glycoproteïnen zijn wijdverbreid van aard. Ze worden gevonden in geheimen (speeksel, etc.), als onderdeel van celmembranen, celwanden, intercellulaire substantie, bindweefsel. Veel enzymen en transporteiwitten zijn glycoproteïnen..

Glycoproteïnen zijn onderverdeeld in echte glycoproteïnen en proteoglycanen..

Echte glycoproteïnen

Het koolhydraatgedeelte van glycoproteïnen wordt weergegeven door kleine heteropolysacchariden of oligosacchariden met een onregelmatige structuur en bevat mannose, galactose, glucose en hun aminoderivaten. Het eiwit daarin is 80-85% van de massa van het macromolecuul.

Glycoproteïnen worden gekenmerkt door een covalente glycosidebinding. Er ontstaat een N-glycosidische binding tussen de koolhydraatcomponent en de amidegroep van asparagine in eiwitten. Bijvoorbeeld in immunoglobulinen, enzymen en hormonen).

O-glycosidebinding - een monosaccharide wordt geassocieerd met de OH-groep van serine of threonine (in mucines), en soms met de OH-groep van hydroxylisine of hydroxyproline (collagens).

Typische glycoproteïnen omvatten de meeste eiwithormonen, stoffen die in de lichaamsvloeistoffen worden uitgescheiden, membraancomplex-eiwitten, alle antilichamen (immunoglobulinen), plasma-eiwitten, melk, interferonen, bloedgroepen.

Glycoproteïne-functies

  1. Structureel - collageen, elastine.
  2. Beschermend - antilichamen (immunoglobulinen), interferon, bloedstollingsfactoren (protrombine, fibrinogeen).
  3. Receptor - de bevestiging van een effector leidt tot een verandering in de conformatie van de eiwitreceptor, wat een intracellulaire respons veroorzaakt.
  4. Hormonaal - gonadotrope, adrenocorticotrope en thyrotrope hormonen.
  5. Enzymatische - enzymen: cholinesterase, nuclease.
  6. Transport - de overdracht van stoffen in het bloed en door membranen (transferrine, transcortine, albumine, Na +, K + -ATPase).

Een speciale groep glycoproteïnen bestaat uit proteoglycanen, waarin de koolhydraatcomponent overheerst en 90% of meer uitmaakt. Bovendien lijken deze stoffen qua eigenschappen meer op polysacchariden dan op eiwitten.

De prothetische groep proteoglycanen wordt vertegenwoordigd door heteropolysacchariden met een regelmatige structuur.

Het koolhydraatgedeelte, net als glycoproteïnen, bindt zich aan het eiwit via serine- en asparagineresten.

Koolhydraatfragmenten versterken de hydrofiele eigenschappen van het eiwit door het grote aantal OH-groepen en zuurgroepen. De kettingen van de laatste zijn niet flexibel genoeg en hebben de neiging de vorm te accepteren van een zeer losse willekeurige kluwen, die een enorm volume in beslag nemen.

Omdat ze hydrofiel zijn, trekken ze veel water aan en vormen zelfs in lage concentraties gehydrateerde gels. Een soortgelijk vermogen ontstaat in de extracellulaire ruimte - turgor.

Proteoglycanen vormen de hoofdsubstantie van de intercellulaire matrix (intercellulaire ruimte).

De proteoglycanen in de kraakbeenmatrix bevatten hyaluronzuur, dat een gelatineuze gel vormt die fungeert als schokdemper in het kraakbeen en gewrichtsoppervlakken.

In functie zijn proteoglycanen significant voor de intercellulaire ruimte, vooral het bindweefsel, waarin collageenvezels worden ondergedompeld. Ze hebben een boomstructuur, in het midden is hyaluronzuur.

Omdat hun moleculen zijn hydrofiel, ze creëren een gelei-achtige matrix in het netwerk en vullen de ruimte tussen cellen, een obstakel voor grote moleculen en micro-organismen.

In de intercellulaire matrix zijn verschillende proteoglycanen aanwezig. Onder hen zijn er hele grote - bijvoorbeeld agrekan en dutje.

In de intercellulaire ruimte bevindt zich ook een hele reeks zogenaamde kleine proteoglycanen, die wijd verspreid zijn in verschillende soorten bindweefsel en daar verschillende functies vervullen.

Volgens de verhouding van eiwit- en koolhydraatdelen zijn glycoproteïnen verdeeld in neutraal en zuur.

Neutrale glycoproteïnen omvatten eiwit (ovalbumine), plasmaglycoproteïnen, schildklierproteïne (thyroglobuline).

Zure glycoproteïnen omvatten mucines en mucoïden.

Mucines vormen de basis van lichaamsslijm (speeksel, maag- en darmsap). Voer een beschermende functie uit - bescherm de wanden van het spijsverteringskanaal tegen mechanische, chemische schade. Mucines zijn resistent tegen enzymen die eiwitten hydrolyseren.

Mukoïden zijn eiwitten van de gewrichtsvloeistof van gewrichten, kraakbeen, vloeistof van de oogbol. Voer een beschermende functie uit, smeermiddel in het bewegingsapparaat.

De samenstelling van zure glycoproteïnen omvat uronzuur, dat deelneemt aan de neutralisatie van bilirubine en medicijnen.

Nucleoproteins

Nucleoproteins (DNP en RNP) zijn complexe eiwitten waarvan nucleïnezuren (RNA en DNA) de prothetische groep vormen.

In de natuur werden 2 soorten nucleoproteïnen ontdekt: deoxyribonucleoproteïnen (DNP's) - eiwitcomplexen met desoxyribonucleïnezuur (DNA) en ribonucleoproteïnen (RNP) - eiwitcomplexen met ribonucleïnezuur (RNA).

DND's zijn voornamelijk gelokaliseerd in de kern, mitochondriën en RNP's bevinden zich in het cytoplasma, en RNP's met hoog molecuulgewicht zijn ook gevonden in de kern (nucleolus).

Er worden twee soorten nucleïnezuren onderscheiden, afhankelijk van de pentose die er deel van uitmaakt: ribonucleïnezuur (RNA), als het ribose bevat en desoxyribonucleïnezuur (DNA), als het deoxyribose bevat.

Verschillen tussen RNA en DNA

  • aantal ketens: in RNA, één ketting, in DNA, twee ketens;
  • maten: DNA is veel groter;
  • lokalisatie in de cel: DNA bevindt zich in de kern, bijna al het RNA bevindt zich buiten de kern;
  • type monosaccharide: in DNA - deoxyribose, in RNA - ribose;
  • stikstofbasen: thymine in DNA, uracil in RNA;
  • functie: DNA is verantwoordelijk voor de opslag van erfelijke informatie, RNA - voor de implementatie ervan.

DNA is voornamelijk geconcentreerd in de celkern als onderdeel van chromosomen, mitochondriën en chloroplasten..

Opslag, reproductie en overerving van genetisch materiaal, genexpressie.

Er zijn drie hoofdtypen RNA:

  • matrix (informatief) - mRNA (mRNA) zit in de kern en het cytoplasma.
  • transport - tRNA wordt voornamelijk gevonden in het cytoplasma van de cel.
  • ribosomaal - rRNA is een essentieel onderdeel van het ribosoom.

mRNA (mRNA) - leest informatie van de DNA-site over de primaire structuur van het eiwit en draagt ​​deze informatie naar de ribosomen (draagt ​​informatie van de kern naar het cytoplasma).

tRNA - transporteert aminozuren naar de plaats van eiwitsynthese (van cytoplasma tot ribosomen).

rRNA - maakt deel uit van de ribosomen (het ribosoomraamwerk is daaruit opgebouwd), neemt deel aan de synthese van de eiwit (polypeptide) keten.

RNA is bij sommige virussen een drager van genetische informatie in plaats van DNA.

Videofilm “Nucleïnezuren in proteïne biosynthese”

Lipoproteïnen

Lipoproteïnen zijn complexe eiwitten, waarvan de prothetische groep wordt vertegenwoordigd door elk lipide.

Lipiden spelen een belangrijke rol in het menselijk lichaam. Ze komen voor in alle cellen en weefsels en zijn betrokken bij veel stofwisselingsprocessen..

Ze vormen de structurele basis van alle biologische membranen; in vrije toestand zijn ze voornamelijk aanwezig in bloedplasma en lymfe..

Plasma-lipoproteïnen, in water oplosbaar serum. Lipoproteïnen van de membraanwanden van cellen, zenuwvezels zijn onoplosbaar in water.

De samenstelling van lipoproteïnen kan tegelijkertijd vrije triglyceriden, vetzuren, neutrale vetten, fosfolipiden en cholesterol (cholesterol) bevatten.

Alle soorten lipoproteïnen hebben een vergelijkbare structuur: een hydrofobe kern en een hydrofiele laag op het oppervlak. De hydrofiele laag wordt gevormd door eiwitten (apoproteïnen), fosfolipiden en cholesterol. Triacylglycerols (TAG) en cholesterolesters vormen de hydrofobe kern.

De hydrofiele groepen van deze moleculen zijn gericht op de waterfase en de hydrofobe delen op de hydrofobe kern van het lipoproteïne, waarin de getransporteerde lipiden.

Lipiden lossen niet op in water; daarom kunnen ze niet in zuivere vorm door bloed worden vervoerd. Daarom worden voor het transport van lipiden door bloed in het lichaam lipidecomplexen met eiwitten gevormd - lipoproteïnen.

De volgende soorten lipoproteïnen worden in het lichaam gesynthetiseerd: chylomicrons (ChM), lipoproteïnen met zeer lage dichtheid (VLDL), lipoproteïnen met gemiddelde dichtheid (VLDL), lipoproteïnen met lage dichtheid (LDL) en lipoproteïnen met hoge dichtheid (HDL).

Elk type LP wordt in verschillende weefsels gevormd en transporteert bepaalde lipiden..

De gemeenschappelijke functie van alle lipoproteïnen is lipidetransport.

Lipoproteïnen zijn gemakkelijk oplosbaar in bloed, omdat ze klein zijn en een negatieve lading aan het oppervlak hebben. Sommige lipoproteïnen passeren gemakkelijk de wanden van de haarvaten van bloedvaten en geven lipiden af ​​aan de cellen..

Door de grote omvang van de chylomicrons kunnen ze niet door de wanden van de haarvaten doordringen, daarom komen ze eerst het lymfestelsel binnen vanuit de darmcellen en komen ze vervolgens samen met de lymfe in de bloedbaan door het hoofd thoracale kanaal.

Lipoproteïnen met een zeer lage en lage dichtheid veroorzaken atherosclerose met een toename van hun concentratie in het bloed.

Bij een verminderd lipidetransport en lipidenmetabolisme neemt het energiepotentieel van het lichaam af, verslechtert de overdracht van zenuwimpulsen en neemt de snelheid van enzymatische reacties af. Zonder de deelname van lipoproteïnen is het transport van vetoplosbare vitamines onmogelijk: vitamines van groepen A, E, K, D.

Chromoproteïnen

Chromoproteïnen ("gekleurde eiwitten") zijn complexe eiwitten die als prothetische groep een gekleurde component bevatten.

Chromoproteïnen zijn betrokken bij vitale processen zoals fotosynthese, ademhaling, transport van zuurstof en kooldioxide, redoxreacties, licht- en kleurperceptie, enz..

Afhankelijk van hun structuur worden hemoproteïnen, flavoproteïnen en rhodopsine onderscheiden.

Hemoproteïnen (rood) - complexe eiwitten, waarvan de prothetische groep heem is.

De hemoproteïnegroep omvat hemoglobine, myoglobine, chlorofylbevattende eiwitten en enzymen (cytochromen, catalase en peroxidase). Ze bevatten allemaal ijzer (of magnesium) porfyrines als een niet-eiwitcomponent, maar eiwitten van verschillende samenstelling en structuur, en vervullen een verscheidenheid aan biologische functies.

Chlorofyl (magnesiumporphyrine) zorgt samen met proteïne voor de fotosynthetische activiteit van planten, waardoor de afbraak van een watermolecuul in waterstof en zuurstof wordt gekatalyseerd (opname van zonne-energie). Hemoproteïnen (ijzeren porfyrines) katalyseren daarentegen de omgekeerde reactie - de vorming van een watermolecuul geassocieerd met het vrijkomen van energie.

Hemoglobine - het hoofdbestanddeel van de rode bloedcel en het belangrijkste ademhalingspigment, zorgt voor zuurstofoverdracht (O2) van longen tot weefsel en kooldioxide (CO2) van de weefsels naar de longen. Behoudt de zuur-base bloedbalans.

In hemoglobine wordt de eiwitcomponent vertegenwoordigd door globine en de niet-eiwitcomponent is heem - pigment. Het ijzerion bevindt zich in het midden van het heempigment, wat het bloed een karakteristieke rode kleur geeft. De heem wordt vertegenwoordigd door porfyrine, bestaande uit 4 pyrroolringen. Elk van de 4 heemmoleculen is "verpakt" in één polypeptideketen.

Haem is een prothetische groep in myoglobine, catalase, peroxidase en cytochromen. Haem wordt ook aangetroffen in hemoproteïnen bij planten en is betrokken bij fotosynthese..

Myoglobine (spiereiwit) is een klein bolvormig eiwit, het molecuul bestaat uit één polypeptideketen en één heem. Myoglobine creëert een zuurstofreserve in de spieren die door spiervezels worden gebruikt..

Chromoproteïnen omvatten ook flavoproteïnen, waarvan de prothetische groepen isoalloxazinederivaten zijn. Flavoproteïnen maken deel uit van oxidoreductases - enzymen die redoxreacties in de cel katalyseren. Sommige flavonoïden bevatten metaalionen en een heem-molecuul.

Rhodopsin is een eiwit waarvan de prothetische groep de actieve vorm is van vitamine A - retinaal. Rhodopsin is de belangrijkste lichtgevoelige stof van de staven van het netvlies. Zijn functie is het waarnemen van licht bij zonsondergang, d.w.z. verantwoordelijk voor schemerzicht.

Metalloproteins

Metalloproteïnen zijn complexe eiwitten waarbij metaalionen de rol spelen van een niet-eiwitcomponent.

Metalloproteïnen bevatten ongeveer honderd enzymen.

Een belangrijke functie van metalloproteïnen wordt geassocieerd met het transport van metalen en hun opslag in het lichaam.

Typische metalloproteïnen zijn eiwitten die niet-heemijzer bevatten - transferrine, ferritine, hemosiderine, die belangrijk zijn bij het metabolisme van ijzer in het lichaam.

Transferrin is een in water oplosbaar ijzer-eiwit dat in bloedserum wordt aangetroffen als onderdeel van β-globulines. Transferrinemolecuul bevat twee Fe 3+ -ionen. Dit eiwit dient als drager van ijzer in het lichaam. Transferrin wordt in de lever gesynthetiseerd.

Ferritine is een intracellulair bolvormig eiwit, dat voornamelijk voorkomt in de milt, lever en beenmerg en werkt als een ijzerdepot in het lichaam. Dankzij ferritine worden de cytosolische ijzerreserves in een oplosbare en niet-giftige vorm gehouden..

Hemosiderin is, in tegenstelling tot ferritine en transferrine, een in water onoplosbaar ijzerhoudend eiwitcomplex. Het wordt voornamelijk aangetroffen in de cellen van de lever en milt, hoopt zich op met een teveel aan ijzer in het lichaam, bijvoorbeeld bij frequente bloedtransfusies.

Ceruloplasmin is een wei-eiwit dat koper bevat en dat deel uitmaakt van het metabolisme en van de metabole ijzerprocessen. Behoort tot α-2-globulines.

Catalase - neutraliseert waterstofperoxide.

Cytochroomoxidase - in combinatie met andere enzymen van de ademhalingsketen van mitochondriën die betrokken zijn bij de synthese van ATP.

Alcoholdehydrogenase - zorgt voor het metabolisme van ethanol en andere alcoholen

Lactaatdehydrogenase - betrokken bij het metabolisme van melkzuur

Koolzuuranhydrase - vormt koolzuur uit CO2 en H2O.

Xanthine-oxidase - verantwoordelijk voor recente katabolisme-reacties van purinebasen.

Thyroperoxidase - betrokken bij de synthese van schildklierhormonen.

Glutathione peroxidase - een antioxidant-enzym.

Urease - verantwoordelijk voor de afbraak van ureum.

2. In de vorm van moleculen (fibrillair en bolvormig)

Eiwitten kunnen worden ingedeeld naar de vorm van moleculen en enkele fysische eigenschappen in twee grote klassen: fibrillaire en bolvormige eiwitten.

Fibrillaire eiwitten zijn lange, draadvormige moleculen waarvan de polypeptideketens langs dezelfde as evenwijdig aan elkaar zijn en lange vezels (fibrillen) of lagen vormen.

De secundaire structuur is het belangrijkst (tertiair wordt bijna helemaal niet uitgedrukt).

De meeste fibrillaire eiwitten zijn onoplosbaar in water en hebben een groot molecuulgewicht.

Deze eiwitten worden gekenmerkt door een hoge mechanische sterkte en vervullen een structurele functie.

Fibrillaire eiwitten omvatten keratine (haar, wol, hoorns, hoeven, nagels, veren), myosine (spieren), collageen (pezen en kraakbeen), fibroïne (zijde, spinnenweb).

Bolvormige eiwitten worden gekenmerkt door compacte driedimensionale vouwing van polypeptideketens, hun moleculen hebben de vorm van bolletjes.

De belangrijkste tertiaire structuur.

Bolvormige eiwitten zijn oplosbaar in water of in verdunde zoutoplossingen. Vanwege de grote omvang van de moleculen zijn deze oplossingen colloïdaal..

Bolvormige eiwitten werken als enzymen, antilichamen (serumglobulinen bepalen immunologische activiteit) en in sommige gevallen hormonen (insuline).

Ze spelen een belangrijke rol bij het protoplasma, het vasthouden van water en sommige andere stoffen daarin, en dragen bij aan het behoud van de moleculaire organisatie..

Bolvormige eiwitten worden aangetroffen in fysiologische vloeistoffen (bloedserum, melk, spijsverteringsvloeistoffen), in lichaamsweefsels.

Er zijn ook intermediaire eiwitten van fibrillaire aard, maar oplosbaar. Een voorbeeld is fibrinogeen, dat tijdens bloedstolling in onoplosbaar fibrine verandert..

3. oplosbaarheid in individuele oplosmiddelen

De classificatie van eenvoudige eiwitten is voornamelijk gebaseerd op oplosbaarheid in water, alcohol, zoutoplossingen, alkali- en zuuroplossingen.

4. Door aminozuursamenstelling

Vanuit het oogpunt van de voedingswaarde van eiwitten, bepaald door hun aminozuursamenstelling en het gehalte aan essentiële aminozuren, worden eiwitten verdeeld in volledig en inferieur.

Volwaardige eiwitten zijn eiwitten die acht essentiële aminozuren bevatten die het lichaam niet zelf kan aanmaken.

Defecte eiwitten zijn eiwitten die een onvoldoende hoeveelheid van een of meer essentiële aminozuren bevatten die niet door het lichaam kunnen worden aangemaakt.

Complete eiwitten worden aangetroffen in dierlijke producten (behalve gelatine), evenals in sommige plantaardige voedingsmiddelen (erwten, bonen, sojabonen).

Defecte eiwitten - voornamelijk van plantaardige oorsprong.